Untitled Document

Биокоординационные соединения

Биокоординационные соединения выполняют важнейшие функции в растительных и животных организмах. Они в составе ферментов катализируют реакции переноса кислорода, окислительно-восстановительные и гидролитические процессы, чаще всего биокоординационные соединения представляют собой металлсодержащие макромолекулы. Связанный с белком металл может контролировать конформацию биомакромолекул. Так, Mg 2+, Ca 2+ стабилизируют двойную спираль ДНК, тогда как Cu 2+ благоприятствует ее раскручиванию. В этом параграфе мы ограничимся некоторыми примерами биокоординационных соединений, ответственных, в частности, за фотосинтез, перенос кислорода, окислительно-восстановительные процессы.

Хлорофилл. Этим термином определяют группу магнийсодержащих пигментов, ответственных за процессы фотосинтеза. Наиболее распространенным является хлорофилл а, который содержится во всех растениях, образующих кислород в процессе фотосинтеза. Кроме него известны не менее восьми разновидностей.

Хлорофилл а представлен на рис. 13.7.

Рисунок 13.7.

Молекула хлорофилла a .

В процессе фотосинтеза солнечная энергия поглощается хлорофиллом. Высвобождаемый кислород первоначально принадлежал воде. Водород восстанавливает фермент никотинамидадениндинуклеотид (НАД +), в результате чего образуются НАД∙H и H +, которые принимают участие в цикле синтеза углеводов. Эта стадия называется световой. Темновая стадия заключается во взаимодействии CO 2 и H 2O с рибулозодифосфатом с образованием двух молекул фосфоглицериновой кислоты:

+ +  → 2

Фосфоглицериновая кислота присоединяет вторую фосфатную группу от аденозинтрифосфата (АТФ), а дифосфоглицериновая кислота восстанавливается с помощью НАД∙Н в фосфотриозу, участвующую в синтезе сахаров от C 3 до C 7. Продуктами этой стадии являются АТФ и фруктозофосфат, превращающийся в дальнейшем в глюкозу и крахмал.

Гемоглобин – гемсодержащий белок, обратимо связывающий молекулярный кислород (рис. 13.7):

Из рис. 13.8 видно, что как и Mg 2+ в хлорофилле, Fe 2+ связан с четырьмя атомами азота пиррольных колец порфириновой системы (протопорфирина IX) и с атомами азота имидазольного кольца остатка аминокислоты – гистидина, входящего в состав полипептидной части гемоглобина. Шестое координационное место занимает дикислород или другие малые лиганды (CO в карбоксигемоглобине HbCO).

Рисунок 13.8.

Молекула гемоглобина.

HbCO образуется в сотни раз быстрее, чем HbO 2, чем и объясняется токсичное действие СО. Еще более токсичен NO. Роль белковой части гемоглобина заключается в регулировании процесса оксигенации и деоксигенации без окисления Fe (II) до Fe (III). Только гемовая часть гемоглобина быстро окисляется до Fe (III). Близкую к гемоглобину структуру имеет миогемоглобин, отличие состоит в том, что миогемоглобин содержит одну полипептидную (глобиновую) цепь и один гем, а гемоглобин включает четыре полипептидные цепи.

Гемоглобин обеспечивает транспорт кислорода от легких по всему телу, а миоглобин обеспечивает сохранение запасенного кислорода в мышцах. У некоторых видов беспозвоночных переносчиками кислорода служат негемовые белки – медьсодержащие гемоцианины и железосодержащие гемоэритины. Каждый из них содержит по два атома Cu (I) и Fe (II) и способен связать одну молекулу кислорода.

Витамин B 12 – кобаламины (их общее строение изображено на рис. 13.9), соединения, противодействующие развитию анемии, обеспечивающие нормальное функционирование нервной ткани.

В виде гидроксикобаламина (R = OH) B 12 транспортируется в организме; известно несколько его форм. Цианкобаламины (R–CN) – лекарственная форма витамина B 12, не встречающаяся в природе.

Рисунок 13.9.

Строение витамина B 12.

Кобальт в экваториальной плоскости окружен четырьмя атомами азота корринового цикла, отличающегося от порфиринового цикла отсутствием CH-мостика между пиррольными кольцами. Разновидностей витамина B 12 несколько; в зависимости от связи Co–R кобальт может иметь степень окисления от I до III.